03/04/2016
Universidade de São Paulo
Aminoácidos
Escola de Engenharia de Lorena Departamento de Biotecnologia
Grupo Amina (NH2) e Carboxílico (COOH) Curso: Engenharia Ambiental
Biomoléculas -Aminoácidos e Nucleotídeos Prof: Tatiane da Franca Silva
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20 aminoácidos formam as proteínas nas células
Proteínas - Estrutura primária Aminoácidos unidos por ligações peptídicas Formação de Proteínas
Amino
Carboxi
Terminal
Terminal
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Interações intramoleculares Ligações não covalentes e covalentes
Estrutura Secundária α Hélice
Folha β
Não covalentes: Pontes de H, Força Iônica
Ligações covalentes: Pontes Dissulfeto
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Estrutura das Proteínas- diferentes níveis de organização
Estrutura das Proteínas Desnaturação Agentes físicos e químicos
Estrutura
Estrutura
Primária
Secundária
Estrutura
Estrutura
Terciária
Quaternária
Proteínas Chaperonas: ajudam a conformação correta de outras
Albumina desnaturada
proteínas
Estrutura das proteínas – domínios Domínios: Parte da proteína (40 -350 aminoácidos) Associação com a função das proteínas Exemplo: Scr protein kinase
Estrutura Primária
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Famílias proteicas
Função das proteínas
Presença de domínios conservados
Toda proteína se liga a uma molécula Ligações
não
covalentes:
Ligante – Sítio de Ligação
Inespecífica
Específica
Diferentes famílias Enzimáticas
Função das proteínas Enzimas: promovem transformações químicas
Nome das enzimas: substrato acrescido pela terminação
Produto
“ase” . Exemplo: Nuclease.
Substrato
Produto Substrato
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Cinética Enzimática
Proteínas sem atividade enzimática
Velocidade da reação aumenta até a saturação da
Exemplo: Actina, Histonas, Fatores transcricionais Actina
enzima com o substrato
Histona Zíper de Leucina
Regulação Alostérica
Regulação da atividade proteica
Regulação Negativa. Ex: Atividade Enzimática
Regulação Alostérica Diferentes sítios Efetor gera mudança Inativa
Ativa
conformacional Alterna em duas formas:
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Regulação Alostérica
Regulação Alostérica Regulação Negativa. Ex: Atividade Enzimática - Inibição
Regulação Positiva. Ex: Atividade Enzimática
pelo produto.
Nucleotídeos
Regulação da atividade proteica
Formado por três moléculas diferentes:
Regulação por Fosforilação
Base Nitrogenada
Base Nitrogenada
Açúcar: Ribose ou Desoxirribose
Gera mudança conformacional
Fosfato
Fosfato
Alterna em duas formas: Ribose
Desoxirribose 5
Inativa
Ativa
1
4 3
Ativa
2
Inativa
Açúcar
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Ácidos Nucléicos
Bases Nitrogenadas
RNA- Ácido Ribonucleico e DNA- Ácido Desoxirribonucleico Ligações fosfodiester Polaridade: 5’ Fosfato e 3’ OH
1
5 4
2 3
Extremidade 5’
1
Ligação fosfodiester
Ácido Desoxirribonucleico - DNA DNA – dupla fita unida por pontes de Hidrogênio entre as Bases
2
Extremidade 3’
Ácido Desoxirribonucleico - DNA Estrutura de dupla hélice
A-T : 2 Pontes de Hidrogênio G-C: 3 Pontes de Hidrogênio DNA
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Síntese de Ácidos nucléicos - DNA Replicação – DNA Polimerase No sentido 5’ – 3’ A partir de um Iniciador e de um Molde
5’P
3’ OH
5’ Fosfafo
3’ OH
3’ OH
5’ fosfato
Do DNA a Proteína
Síntesede ácidos nucléicos - RNA
Nucleotídeos (4 tipos)
Transcrição – RNA Polimerase No sentido 5’ – 3’
Aminoácidos (20 tipos)
Replicação
A partir de um Molde
Nonômeros
Transcrição 5’P
Tradução Macromoléculas
DNA
Proteína
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Tradução
Código Genético RNA m
Código Genético
Diferentes códons podem codificar o mesmo aminoácido
3 nucleotídeos= 1 Códon 1Códon = 1 Aminoácido
Proteína
RNA m
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