Biomoléculas -Aminoácidos e Nucleotídeos - Sistemas EEL - USP

03/04/2016

Universidade de São Paulo

Aminoácidos

Escola de Engenharia de Lorena Departamento de Biotecnologia

 Grupo Amina (NH2) e Carboxílico (COOH) Curso: Engenharia Ambiental

Biomoléculas -Aminoácidos e Nucleotídeos Prof: Tatiane da Franca Silva [email protected]

20 aminoácidos formam as proteínas nas células

Proteínas - Estrutura primária Aminoácidos unidos por ligações peptídicas Formação de Proteínas

Amino

Carboxi

Terminal

Terminal

1

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Interações intramoleculares Ligações não covalentes e covalentes

Estrutura Secundária α Hélice

Folha β

 Não covalentes: Pontes de H, Força Iônica

Ligações covalentes: Pontes Dissulfeto

2

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Estrutura das Proteínas- diferentes níveis de organização

Estrutura das Proteínas Desnaturação Agentes físicos e químicos

Estrutura

Estrutura

Primária

Secundária

Estrutura

Estrutura

Terciária

Quaternária

Proteínas Chaperonas: ajudam a conformação correta de outras

Albumina desnaturada

proteínas

Estrutura das proteínas – domínios  Domínios: Parte da proteína (40 -350 aminoácidos) Associação com a função das proteínas Exemplo: Scr protein kinase

Estrutura Primária

3

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Famílias proteicas

Função das proteínas

 Presença de domínios conservados

Toda proteína se liga a uma molécula Ligações

não

covalentes:

Ligante – Sítio de Ligação

Inespecífica

Específica

Diferentes famílias Enzimáticas

Função das proteínas  Enzimas: promovem transformações químicas

 Nome das enzimas: substrato acrescido pela terminação

Produto

“ase” . Exemplo: Nuclease.

Substrato

Produto Substrato

4

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Cinética Enzimática

Proteínas sem atividade enzimática

 Velocidade da reação aumenta até a saturação da

Exemplo: Actina, Histonas, Fatores transcricionais Actina

enzima com o substrato

Histona Zíper de Leucina

Regulação Alostérica

Regulação da atividade proteica

 Regulação Negativa. Ex: Atividade Enzimática

Regulação Alostérica Diferentes sítios Efetor gera mudança Inativa

Ativa

conformacional Alterna em duas formas:

5

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Regulação Alostérica

Regulação Alostérica Regulação Negativa. Ex: Atividade Enzimática - Inibição

 Regulação Positiva. Ex: Atividade Enzimática

pelo produto.

Nucleotídeos

Regulação da atividade proteica

 Formado por três moléculas diferentes:

Regulação por Fosforilação

Base Nitrogenada

Base Nitrogenada

Açúcar: Ribose ou Desoxirribose

 Gera mudança conformacional

Fosfato

Fosfato

Alterna em duas formas: Ribose

Desoxirribose 5

Inativa

Ativa

1

4 3

Ativa

2

Inativa

Açúcar

6

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Ácidos Nucléicos

Bases Nitrogenadas

 RNA- Ácido Ribonucleico e DNA- Ácido Desoxirribonucleico  Ligações fosfodiester  Polaridade: 5’ Fosfato e 3’ OH

1

5 4

2 3

Extremidade 5’

1

Ligação fosfodiester

Ácido Desoxirribonucleico - DNA DNA – dupla fita unida por pontes de Hidrogênio entre as Bases

2

Extremidade 3’

Ácido Desoxirribonucleico - DNA  Estrutura de dupla hélice

A-T : 2 Pontes de Hidrogênio G-C: 3 Pontes de Hidrogênio DNA

7

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Síntese de Ácidos nucléicos - DNA Replicação – DNA Polimerase No sentido 5’ – 3’  A partir de um Iniciador e de um Molde

5’P

3’ OH

5’ Fosfafo

3’ OH

3’ OH

5’ fosfato

Do DNA a Proteína

Síntesede ácidos nucléicos - RNA

Nucleotídeos (4 tipos)

Transcrição – RNA Polimerase No sentido 5’ – 3’

Aminoácidos (20 tipos)

Replicação

 A partir de um Molde

Nonômeros

Transcrição 5’P

Tradução Macromoléculas

DNA

Proteína

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Tradução

Código Genético RNA m

 Código Genético

Diferentes códons podem codificar o mesmo aminoácido

3 nucleotídeos= 1 Códon 1Códon = 1 Aminoácido

Proteína

RNA m

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