Tema 4: METABOLISMO DE PROTEINAS Introducción Generalidades sobre el metabolismo de proteínas Recambio proteico Fuentes de proteína en AA Calidad proteica Digestión. Metabolismo de aminoácidos Ciclo de la urea Rutas degradativas
Proteínas ¿Por qué son importantes?
¿Por qué son químicamente versátiles?
Tipos de fuerza que intervienen en el mantenimiento de la estructura tridimensional Hidrofobicidad Carga Puentes de H Puentes disulfuro Fuerzas de Van der Waals
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Generalidades sobre el metabolismo de proteínas urea
Proteínas dieta
Acetil CoA Proteína corporal
aminoácidos Glucosa Purinas Neurotransmisores urea
Doble uso: energía-proteína corporal: relación necesidades energéticas y proteicas “pool” de aa Recambio proteico Equilibrio nitrogenado Necesidades recomendaciones en AA: muy importante en monogástricos en AH: dependientes de situación fisiólogica 0,7 g/Kg pv 50-55 g persona/día si la calidad es alta
Aminoácido esencial: hay que obtenerlo de dieta
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RECAMBIO PROTEICO Las proteínas están sujetas a degradación continua y regulada Los aa no se reciclan al 100% Proteína dieta: 100g Síntesis: 400g Reutilización: 300g Excreción: 100g Control de calidad de proteínas general específico de proteínas deterioradas
Hemivida: Tiempo que tardan en degradarse el 50% de las moléculas de una proteína dada
Señales químicas para el recambio 1) Ubiquitinización
SEÑALES QUÍMICAS PARA EL RECAMBIO:
2) OXIDACIÓN DE AMINOÁCIDOS (Arg, Lys, Pro)
3) SECUENCIAS PEST
4) RESIDUO N-TERMINAL Phe, Tyr, Trp, Lys, Arg: vida corta
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LEGUMINOSAS SOJA 38% P 18%G 31% Hc Sustancias antinutritivas: Inhibidores de proteasas Lectinas, Factores latirógenos, Alcaloides, Glicósidos CEREAL 9-15%P 1-2%G 60-75%HC TORTAS GIRASOL/SOJA/ALGODON HARINAS PESCADO/CARNE P LACTEOS
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Aminoácido limitante: El que está en menor cantidad en proporción a las necesidades La composición de aminoácidos es muy variable según el tipo de proteínas El espectro de aa no tiene por qué coincidir con el espectro de necesidades Calidad proteica: proporción de una proteína dada Que puede emplearse para la síntesis de proteína corporal
¿Qué ocurre si falta un Aminoacil-tRNA? Que la síntesis de Proteína se detiene
El aa que falta es El limitante
Medida de la calidad proteica Indice químico: compara la abundancia de cada aa en una proteína X con la abundancia en una proteína de referencia Analizar [aa1]x, [aa2]x, ...[aai]x Conocer [aa1]p [aa2]p...[aai]p Calcular los cocientes [aa1]x/[aa1]p, ...[aai]x/[aai]p El menor de estos cocientes es el índice químico, y El aa correspondiente es el aa limitante
Medida de la calidad proteica Métodos biológicos N fecal N ingerido N absorbido
N urinario N asimilado
Digestibilidad = Ni – Nf /Ni Valor Biológico = (Ni – Nf) – Nu / (Ni – Nf) UPN = D x VB Nota: corregir Nf y Un endógenos
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Digestión en estómago: Desnaturalización Pepsina y Renina En intestino delgado: P. pancreáticas Tripsina (Lys Arg) Quimotripsina (Phe trp Tyr) Carboxipeptidasa A:Ct Phe Trp Tyr B: Nt Lys Arg Elastasa (Leu Ile Val) Activación mediante zimógenos entero peptidasas
Amino peptidasa Di peptidasas En el lumen intestinal Y enterocitos
ABSORCION DE aminoacidos y péptidos Na+ Na+ Na+
aa
aa
Difusión facilitada
Transportador de aminoácidos dependiente de sodio
Na+ K+
K+ aa
Na+
ATPasa sodio potasio
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Las proteínas pueden aportar calorías (4 Kcal/g), pero es una lástima emplearlas para este fin El esqueleto carbonado se metaboliza en el ciclo de Krebs
Primer paso: Obtención del ceto-ácido a partir del aminoácido, mediante transaminación a glutamato y desaminación posterior
Ruta alternativa: desaminación directa a cetoácido + amoniaco (L-aminoácido oxidasa) (hígado, riñón)
El amoniaco en elevadas concentraciones es tóxico
Pájaros, reptiles, insectos
Mamíferos ¿Qué hacen los peces?
CICLO DE LA UREA KREBS-HENSELEIT
TRANSPORTE DE AMONIACO AL HIGADO